Show simple item record

dc.contributor.authorKowalska, Agnieszka
dc.contributor.authorGyugos, Monika
dc.contributor.authorSzego, Dora
dc.contributor.authorPineda, Adrianna Lopez
dc.contributor.authorAyala, Diana
dc.contributor.authorXu, Yuan
dc.contributor.authorHughes, Nichola
dc.contributor.authorTito, Antonio
dc.contributor.authorJabłońska, Joanna
dc.date.accessioned2015-06-03T11:11:16Z
dc.date.available2015-06-03T11:11:16Z
dc.date.issued2007
dc.identifier.citationZeszyty Naukowe Politechniki Łódzkiej. Technologia i Chemia Spożywcza, 2007 nr 71 s.35-48 streszcz.
dc.identifier.issn1509-7013
dc.identifier.otherP-3782
dc.identifier.other0000014500
dc.identifier.otherW serii gł. nr 1008.
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11652/233
dc.description.abstractIn this study, the temperature-induced unfolding process of glucose oxidase (GOD) from Aspergillus niger has been investigated by monitoring fluorescence intensity of FAD, which dissociates from the enzyme during denaturation. The temperature, as well as Gibbs free energy of the unfolding process of GOD have been determined. Additionally, the effect of glucose on the flavoprotein thermostability has also been studied. The obtained results suggest that thermal scanning fluorescence method is a sensitive, fast and simple method for recording conformational changes associated with the temperature-induced unfolding process of GOD.en_EN
dc.description.abstractW pracy zbadano, wykorzystując metody fluorescencyjne, proces termicznej denaturacji oksydazy glukozowej (GOD) pochodzącej z Aspergillus niger. Zachodzącym podczas procesu termicznego rozfałdowania zmianom konformacyjnym GOD towarzyszy oddysocjowanie od enzymu cząsteczek dinukleotydu lawinoadeninowego (FAD). Dlatego też podczas termicznej denaturacji enzymu zaobserwowano zmiany intensywności fluorescencji FAD. Monitorując intensywność fluorescencji FAD w miarę wzrostu temperatury, wyznaczono temperaturę oraz energię swobodną Gibbsa dla procesu termicznego rozfałdowania oksydazy glukozowej. Ponadto, rejestrując zmiany intensywności emisji FAD w miarę wzrostu temperatury, zbadano także wpływ substratu na termostabilność oksydazy glukozowej. Okazało się, że w obecności glukozy enzym wykazuje zwiększoną odporność na działanie podwyższonej temperatury. Rezultaty przeprowadzonych badań wskazują, że metoda monitorowania intensywności fluorescencji stanowi czułą, szybką i prostą metodę badania zmian konformacyjnych związanych z procesem termicznej inaktywacji enzymu.pl_PL
dc.formatapplication/pdf
dc.language.isopl
dc.language.isoen
dc.publisherWydawnictwo Politechniki Łódzkiejpl_PL
dc.publisherLodz University of Technology. Pressen_EN
dc.relation.ispartofseriesZeszyty Naukowe Politechniki Łódzkiejpl_PL
dc.subjectproces termicznej denaturacjipl_PL
dc.subjectoksydaza glukozowapl_PL
dc.subjectAspergillus nigerpl_PL
dc.subjectintensywność fluorescencji FADpl_PL
dc.titleThe thermal scanning fluorescence study on the conformational stability of glucose oxidase (GOD)en_EN
dc.title.alternativeBadanie termostabilności konfrontacyjnej oksydazy glukozowej (GOD) z Aspergillus nigerpl_PL
dc.typeArticleen_EN
dc.typeArtykułpl_PL


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record