• polski
    • English
Lodz University of Technology Repository
TUL Repository
  • English 
    • polski
    • English
  • Login
View Item 
  •   Home
  • Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności / Faculty of Biotechnology and Food Sciences / W5
  • Artykuły (WBiNoŻ)
  • View Item
  •   Home
  • Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności / Faculty of Biotechnology and Food Sciences / W5
  • Artykuły (WBiNoŻ)
  • View Item
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

The thermal scanning fluorescence study on the conformational stability of glucose oxidase (GOD)

Thumbnail
View/Open
The_thermal_scanning_Kowalska_2007.pdf (272.3Kb)
Date
2007
Author
Kowalska, Agnieszka
Gyugos, Monika
Szego, Dora
Lopez, Pineda Adrianna
Ayala, Diana
Xu, Yuan
Hughes, Nichola
Tito, Antonio
Jabłońska, Joanna
Metadata
Show full item record
Abstract
In this study, the temperature-induced unfolding process of glucose oxidase (GOD) from Aspergillus niger has been investigated by monitoring fluorescence intensity of FAD, which dissociates from the enzyme during denaturation. The temperature, as well as Gibbs free energy of the unfolding process of GOD have been determined. Additionally, the effect of glucose on the flavoprotein thermostability has also been studied. The obtained results suggest that thermal scanning fluorescence method is a sensitive, fast and simple method for recording conformational changes associated with the temperature-induced unfolding process of GOD.
 
W pracy zbadano, wykorzystując metody fluorescencyjne, proces termicznej denaturacji oksydazy glukozowej (GOD) pochodzącej z Aspergillus niger. Zachodzącym podczas procesu termicznego rozfałdowania zmianom konformacyjnym GOD towarzyszy oddysocjowanie od enzymu cząsteczek dinukleotydu lawinoadeninowego (FAD). Dlatego też podczas termicznej denaturacji enzymu zaobserwowano zmiany intensywności fluorescencji FAD. Monitorując intensywność fluorescencji FAD w miarę wzrostu temperatury, wyznaczono temperaturę oraz energię swobodną Gibbsa dla procesu termicznego rozfałdowania oksydazy glukozowej. Ponadto, rejestrując zmiany intensywności emisji FAD w miarę wzrostu temperatury, zbadano także wpływ substratu na termostabilność oksydazy glukozowej. Okazało się, że w obecności glukozy enzym wykazuje zwiększoną odporność na działanie podwyższonej temperatury. Rezultaty przeprowadzonych badań wskazują, że metoda monitorowania intensywności fluorescencji stanowi czułą, szybką i prostą metodę badania zmian konformacyjnych związanych z procesem termicznej inaktywacji enzymu.
 
URI
http://hdl.handle.net/11652/233
Collections
  • Artykuły (WBiNoŻ) [143]

DSpace software copyright © 2002-2016  DuraSpace
Contact Us | Send Feedback
Theme by 
Atmire NV
 

 

Browse

All of DSpaceCommunities & CollectionsBy Issue DateAuthorsTitlesSubjectsThis CollectionBy Issue DateAuthorsTitlesSubjects

My Account

Login

DSpace software copyright © 2002-2016  DuraSpace
Contact Us | Send Feedback
Theme by 
Atmire NV